キーウィフルーツ・プロテアーゼの分離・精製 : 新しいイオン交換充填剤 Bakerbond WP-PEI による分離(B. 生活科学)
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概要
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Kiwifruit protease (EC 3. 4. 22. 14) was purified with conventional DEAE-cellulose and Octyl-Sepharose, a packing material of hydrophobic chromatography. With these methods, a rapid purification or concentration of the enzyme was obtained. The partially purified protease was further purified and successfully separated on the column of Bakerbond WP-PEI with a lineargradient elution of 0-0.75M NaCl into two enzymes, A_1 and A_2,which were named by Mcdowall (Biochim. Biophys. Acta, 293,226 (1973)). Kiwifruit proteases A_1 and A_2 were purified to 90% and 93% homogeneity of mol. wt. as checked by TSK G2000SW XL gel-chromatography.
- 京都府立大学の論文
- 1993-11-30
著者
-
佐藤 健司
京都府立大学・人間環境学部・食保健学科
-
大槻 耕三
京都府立大学人間環境学部食保健学科食品科学研究室
-
河端 信
京都府立大学食物学科食品学講座
-
佐藤 健司
京都府立大学 大学院生命環境科学研究科
-
三宅 智恵子
京都府立大学生活科学部食物学科食品学講座
-
河端 信
光華女
-
河端 信
京都府立大学農学部栄養化学研究室
-
大槻 耕三
京都府立大学人間環境学部
-
佐藤 健司
京都府立大学
-
河端 信
京都府立大学家政学部食物学科
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