テラピア腸管リパーゼの精製ならびに性状 : テラピアの消化酵素に関する研究 VI
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概要
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テラピア腸管からリパーゼを抽出し, 各種クロマトグラフィーを用いて精製を行い, 得られた精製酵素の性状について検討した。精製酵素は分子量46,000,等電点4.9で, pH7.5,35℃で最大活性を示し, その活性はpH6.5∿8.5および40℃で30分間まで安定であった。Cu^<2+>, Cd^<2+>, Ni^<2+>, Hg^<2+>, PCMBおよびCH_2ICOOHで活性が阻害された。精製酵素は短鎖から長鎖脂肪酸のトリアシルグリセロールに作用し, 特に短鎖脂肪酸トリアシルグリセロールに対する分解作用が大きかった。また, トリアシルグリセロールに比べ, 1,2-ジアシルグリセロールおよび1-モノアシルグリセロールに対する分解作用が大きかった。
- 公益社団法人日本水産学会の論文
- 2001-01-15
著者
-
高野 克己
東京農業大学
-
谷口 亜樹子
東京農業大学応用生物科学部生物応用化学科:(現)東京農業大学短期大学大学部醸造学科
-
高野 克己
東京農業大学応用生物科学部生物応用化学科
-
鴨居 郁三
東京農業大学農産製造学研究室
-
鴨居 郁三
東京農業大学応用生物科学部生物応用化学科
-
鴨居 郁三
東京農業大学生物応用化学科
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