コイアクトミオシンの加熱ゲル形成におけるタンパク質の高分子化およびその高分子化へのSH基の関与
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概要
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The solubility in 8M urea solution (pH 8.5), of carp actomyosin gels formed with or without SH reagents, N-ethylmaleimide and p-chloromercuribenzoate, and the chromatographic patterns of 8M urea soluble fractions of these gels on CPG-10 column were examined in order to prove the participation of SH groups in intermolecular bonding during the gel formation of actomyosin. It was found that the solubility of actomyosin decreased and the molecular weight of protein molecules increased during the gel formation. These changes were impairted to some extent by adding the SH reagents to actomyosin. These findings indicate that SH groups are involved in changes to higher molecular weight of protein molecules during the gel formation, and also suggest the formation of SS bonds between protein molecules.
- 公益社団法人 日本水産学会の論文
著者
-
池田 静徳
京都大学農学部水産学科水産化学研究室
-
吉中 禮二
京都大学農学部水産学科水産化学研究室
-
伊藤 慶明
高知大学農学部
-
伊藤 慶明
近畿大学農学部水産利用学研究室
-
池田 静徳
近畿大 水産研
-
池田 静徳
京都大
-
吉中 禮二
京都大学農学部
-
池田 静徳
京都大学農学部
-
池田 静徳
京都大学農学部水産学科
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