ゴーダタイプチーズより得られる至適pH8.0のプロティナーゼの精製と性質ならびにミルクプロティナーゼとの比較
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概要
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ゴーダタイプチーズ熟成中の蛋白質分解に関与するプロティナーゼを, 硫安塩析, CM-セファデックスクロマトグラフィーおよびDEAE-セルロースクロマトグラフィーにて精製した. 得られた精製酵素はポリアクリルアミドゲル電気泳動で調べた結果, ほぼ均一であり, またその至適pHは8.0であった. 本酵素はDFP, TLCKおよびSTIで阻害されるところからトリプシン様酵素と推定され, またその分子量は100, 000と見積もられた. 本酵素をカゼイン成分に作用させ, その分解性について電気泳動を用いて調べた. その結果, α<SUB>s1</SUB>-カゼインからはいくつかの分解産物が出現し, またβ-カゼインからはγ-カゼインと移動度を同じくする成分の出現が認められた.<BR>以上の本酵素の性質は牛乳中のアルカリプロティナーゼとよく似ていた. 従って, 本酵素は牛乳中のアルカリプロティナーゼそのものと考えられた.
- 社団法人 日本畜産学会の論文
著者
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上野川 修一
東京大学農学部農芸化学科
-
上野川 修一
東大農化
-
井越 敬司
九州東海大学農学部
-
上野川 修一
東京大学 農
-
井越 敬司
九州東海大
-
山内 邦男
東京大学農学部農芸化学科
-
上野川 修一
東京大学農学部
-
山内 邦男
東京大学農学部
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