カゼインから得た牛乳プロテアーゼの性質
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概要
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Activity of milk protease present in acid-precipitated casein has been concentrated into a fraction about 70-fold specific activity of the original unfractionated casein. The caseinolytic activity of this fraction was highest at pH 8.0. The activity was completely lost when heated at 80°C for 10min. The activity was inhibited completely by diisopropylfluorophosphate, about 60% bysoy bean trypsin inhibitor and about 20% by L-(1-tosylamido-2-phenyl) ethyl chloromethyl ketone, a specific inhibitor for chymotrypsin. Therefore it was assumed that milk protease consists of at least two different enzymes, trypsin-like and chymotrypsin-like enzymes. The change of casein by this protease fraction was shown to be similar to that of the unheated aseptic casein solution during extended storage by means of polyacrylamide gel electrophoresis.
- 社団法人 日本畜産学会の論文
著者
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上野川 修一
東京大学農学部農芸化学科
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上野川 修一
東京大学 農
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山内 邦男
東京大学農学部農芸化学科
-
津郷 友吉
東京大学農学部農芸化学科
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上野川 修一
東京大学農学部
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津郷 友吉
東京大学農学部
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山内 邦男
東京大学農学部
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