SEVERAL PROPERTIES OF THE PARTIALLY PURIFIED PROTEINASE INHIBITOR IN EGGPLANT EXOCRP
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概要
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A proteinase inhibitor was isolated and partially purified from the exocarp of eggplant, Solanum melongena L., by means of acetate buffer extraction, heat treatment, salting-out and column chromatography on DEAF-cellulose. This preparation showed inhibitory activities on various proteinases; trypsin [EC 3. 4. 4, 4] and Pronase were strongly inhibited while α-chymotrypsin [EC 3. 4. 4. 5] and Nagarse were weakly inhibited. The inhibitor was a protein substance, and, therefore, it was gradually inactivated by the long-time incubation with Pronase. The inhibition mode was non-competitive on trypsin and competitive on Pronase on the basis of Lineweaver-Burk plots. The investigations on the inhibition behavior in the co-existence of two kinds of proteinases suggested that the inhibitor was not of multi-headed type.
著者
-
山田 正明
Research Laboratories The Green Cross Corp.
-
金森 正雄
京都府立大学農学部栄養化学研究室
-
三好 正満
Department Of Food Science And Nutrition Nara Women's University
-
田代 操
Department of Food Science, Faculty of Living Science, Kyoto Prefectural University
-
金森 正雄
Department of Agricultural Chemistry, Kyoto Prefectural University
-
伊吹 文男
Department of Agricultural Chemistry, Kyoto Prefectural University
-
田代 操
Department of Agricultural Chemistry, Faculty of Agriculture, Kyoto Prefectural Univerity
-
伊吹 文男
Department of Agricultural Chemistry, Faculty of Agriculture, Kyoto Prefectural Univerity
-
三好 正満
Department of Agricultural Chemistry, Faculty of Agriculture, Kyoto Prefectural Univerity
-
金森 正雄
Department of Agricultural Chemistry, Faculty of Agriculture, Kyoto Prefectural Univerity
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