Purification and Properties of "N^α-Benzyloxycarbonyl Amino Acid Urethane Hydrolase III"from Lactobacillus casei ε ATCC 7469

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概要

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• "N^α-Benzyloxycarbonyl amino acid urethane hydrolase III" was purified from the cell-free extract of Lactobacillus casei ε ATCC 7469. The enzyme was purified 583-fold with an activity yield of 50%, and its homogeneity was confirmed by polyacrylamide gel electrophoresis. The molecular weight of the native enzyme is about 230000,and the isoelectric point is 4.60. The enzyme activity was inhibited by p-chloromercuribenzoic acid (PCMB) and dithiothreitol (DTT). The presence of divalent cations (i.e., Co^<2+> or Zn^<2+>) is essential for its activity. The enzyme catalyzed the hydrolysis of the urethane bonds of Z-Gly, Z-Ala and Z-Ser.

• 社団法人日本薬学会の論文
• 1985-04-25

著者

• 新 隆志

  熊工大・応微工

• 村尾 澤夫

  熊工大応微

• 村尾 沢夫

  大阪府立大学

• 新 隆志

  熊本工大・応微工

• 松村 瑛子

  Department Of Agricultural Chemistry College Of Agriculture University Of Osaka Prefecture

• 新 隆志

  Department of Agricultural Chemistry, College of Agriculture, University of Osaka Prefecture

• 村尾 澤夫

  Department of Agricultural Chemistry, College of Agriculture, University of Osaka Prefecture

• 与茂田 敏

  Laboratory of Biochemistry, Osaka College of Pharmacy

• 川野 タツ

  Laboratory of Biochemistry, Osaka College of Pharmacy

• 村尾 澤夫

  大阪府立大学

• 川野 タツ

  Laboratory Of Biochemistry Osaka College Of Pharmacy

• 与茂田 敏

  Laboratory Of Biochemistry Osaka College Of Pharmacy

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