コイの解凍硬直メカニズムに関する研究〔英文〕
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概要
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The mechanism of thaw rigor was investigated in carp muscle in relation to myofibrillar ATPase and sarcoplasmic reticulum Ca2+ uptake activities, as well as the change in muscle ultra-structures. No significant difference between carp immediately after death and that in thaw rigor was ob-served in myofibrillar Mg2+ -ATPase activity in the presence of 0.1mM Ca2+ or 1mM EGTA and Ca2+ -ATPase activity at 20°C and pH 7.0. Myofibrillar ATPase activities showed a small pH-dependency, but it was not the main cause of activation of ATPase during thawing. On the other hand, Ca2+ uptake activity of the sarcoplasmic reticulum from the sample immediately after death was 2.87μmol Ca2+/min•mg, but it was 0.12μmol Ca2+/min•mg during thawing in the presence of 5mM oxalate. Electron microscopic observations revealed that sarcoplasmic reticulum membranes were broken by freezing and thawing. The resultant Ca2+ release from the sarcoplasmic reticulum probably caused the increase of ATP consumption and the acceleration of thaw rigor by activating myofibrillar Mg2+ -ATPase.
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