カルボジイミドで架橋したウマヅラハギ・ミオシンの熱ゲル化〔英文〕
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概要
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The thermal gelation of cross-linked oval filefish myosin with 1-ethyl-3-(3-dimethylaminopropyl) carbodiimide (EDC) was studied by means of SDS-polyacrylamide gel electrophoresis, sedimentation equilibrium, jelly strength, and chymotryptic digestibility. The cross-linked myosin with EDC formed a polymerized complex. The molecular weights from sedimentation equilibrium of EDC-myosin (4mg/ml) increased rapidly up to 1mM EDC, and slowly above the concentration of 1mM. The thermal gelation of myosin by heating at 30-50°C were enhanced in the presence of up to 25mol EDC/105g protein and the EDC more than 25mol effectively depressed "himodori". The chymotryptic digestion of EDC-myosin suggested that there are two cross-linking sites with EDC above or below 1mM.
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