Lactococcus lactis ssp. lactis IAM 1198セリンプロテイナーゼの精製と性質
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概要
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Lactacoccus lactisの抽出液から,ゲル濾過,イオン交換クロマトを繰り返すことによってポリアクリルアミドゲルで単一なバンドを示すプロテイナーゼを精製した.本酵素は分子量が140,000で2つの同種サブユニットで構成されていると推定された.作用至適pHは6.0〜6.5,至適温度は30〜35°Cであった.またpH6.0〜7.0および0〜40°Cで安定であった.DFPおよびPMSFによって阻害されることからセリンプロテイナーゼと推定された.本酵素のカゼインに対する分解活性はKmが0.044%,Vmaxが1.16μg tyrosine eq./min/mg,樹生化エネルギーが26,300cal/molであった.本酵素はαs1-およびβ-カゼインを同程度に分解することから,細胞壁結合型セリンプロテイナーゼとは異なることが示唆された.
- 社団法人 日本畜産学会の論文
著者
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阿久澤 良造
日本獣医畜産大学獣医畜産学部
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阿久澤 良造
日本獣医畜産大学応用生命科学部食品科学科乳肉利用学教室
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沖谷 明紘
日本獣医畜産大
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八木 信行
日本獣医畜産大学畜産食品工学科
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木村 雅資
日本獣医畜産大学畜産食品工学科
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阿久澤 良造
日本獣医畜産大学乳学教室
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阿久澤 良造
日本獣医畜産大学
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