化学的断片化によるβ-ラクトグロブリンとラクトースの褐変反応物の抗原構造の検索
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概要
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β-ラクトグロブリンとラクトースの褐変反応物(Lac-β-Lg)の抗原構造についての知見を得る目的で,Lac-β-LgのS-カルボキシメチル(SCM)化および臭化シァン(CN Br)による断片化を行ない,得られた修飾(或いは断片化)Lac-β-Lgと抗Lac-β-Lg血清との反応性を調べた.β-ラクトグロブリン(β-Lg)およびLac-β-LgはSCM化することにより抗β-Lg血清との反応性を失なうが,抗Lac-β-Lg血清との反応性は維持していることが免疫電気泳動により認められた.一方,それらSCMβ-LgおよびSCM Lac-β-LgにCN Brを作用させ,Sephadex G-100でゲル濾過を行なうと,共に4分画された.これらの画分のうち,未処理β-Lgよりも低分子の2画分について抗Lac-β-Lg血清との反応性を受動性皮アナフィラキシー抑制反応で調べると,両タンパク質より得られた2画分共に反応性が認められ,それら抗原活性ペプチドの1つにはβ-Lgの一次構造においてN末端より数えて25番目から107番目のペプチドと同定された.なお,SCM β-LgおよびSCM Lac-β-LgをCNBr理して得られたペプチドには抗β-Lg血清と反応するペプチドはなかった.以上の結果より,天然β-Lgの抗原決定基はβ-Lg分子のSCM化やCNBr理により完全に破壊されるが,Lac-β-Lgの抗原決定基にはそれらの処理による影響を受けないものが存在することが確認された.また,SCM Lac-β-LgだけでなくSCMβ-Lgより得られたペプチドも抗Lac-β-Lg血清と反応することから,Lac-β-Lgの調製に用いた加熱によりβ-Lg分子に高次構造の変化(すなわち熱変性)が生じて形成された一次構造依存型の抗原決定基がLac-β-Lgには存在しているものと思われる。
- 社団法人 日本畜産学会の論文
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