β-ラクトグロブリンとラクトースの褐変反応物の抗原性に関する研究
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概要
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β-ラクトグロブリンとラクトースの褐変反応物(Lacβ-Lg)に対する抗血清とLac-β-Lg,およびS-カルボキシメチル化β-ラクトグロブリン(SCM-β-Lg)の定量沈降反応の結果より,Lac-β-LgおよびSCM-β-Lgにはそれぞれ少なくとも5個および3個の抗原決定部位の存在することが示された.SCM-β-Lgと抗β-ラクトグロブリン血清との反応では沈降物はほとんど形成されないことから,Lac-β-Lg中の抗原決定部位のうち少なくとも3個はLac-β-Lgの調製時にβ-ラクトグロブリン自体の熱変性により形成されたものと考えられる.そこで,それら抗原決定部位のおおまかな位置を知る目的から,β-ラクトグロブリンおよびSCM-β-Lgの臭化シアン処理物より,β-ラクトグロブリンの一次構造上1-7,8-24,25-107,108-145および146-162のペプチドを単離し,それらペプチドと抗Lac-β-Lg血清との反応性を調べた.β-ラクトグロブリンの臭化シアン分解により得られたペプチド1-7,8-24,25-107,108-145および146-162の混合物は,SCM-β-Lgと抗Lac-β-Lg血清との定量沈降反応を約93%阻害した.また,同じ反応系における各単独ペプチドの阻害性を調べると,ペプチド25-107および108-145にそれぞれ約60%および約24%の阻害性が認められた.さらに,酵素免疫測定法においても,ペプチド25-107と108-145はLac-β-Lgに対するIgG抗体との反応性を有していた.これらの結果より,β-ラクトグロブリン中のメチオニン残基は,Lac-β-Lgの調製時にβ-ラクトグロブリン自体の熱変性により形成された抗原決定部位には関係しておらず,また,それら抗原決定部位は,β-ラクトグロブリンの一次構造上,おもに,25-107,108-145域に位置するものと考えられる.
- 社団法人 日本畜産学会の論文
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