ドデシル硫酸ナトリウムによる甘藷β-アミラーゼの構造変化について
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概要
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Structure and behaviors of sweet potato β-amylase (α-1, 4-glucan maltohydrolase, EC 3. 2. 1. 2) upon the denaturation by sodium dodecyl sulfate (SDS) were investigated. The decrease in activity and the increase in the number of titrable sulfhydryl groups of the enzyme occurred simultaneously at the same rate on incubation with SDS. Several bands appeared in a disc gel electrophoresis pattern of the denatured enzyme. The results obtained from Sepharose 6 B gel filtration and SDS polyacrylamide gel electrophoresis of the denatured enzyme suggested that these bands corresponded to the monomer and its polymerized forms. SDS gel electrophoresis in the presence of mercaptoethanol showed that the polymerized forms were dissociated into monomer. The SDS denatured enzyme, however, did not restore the activity in the presence of mercaptoethanol after dialysis and gel filtration.
- 社団法人 日本農芸化学会の論文
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