結晶構造から見た酵素の反応機構 (セリンプロテアーゼ系を題材として)

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概要

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• Protein crystallography is one of the most powerful techniques for observing the interactions of enzymes with other molecules, especially small ones, at atomic resolution. This article, taking up a group of serine proteases as an example, outlines the way crystallography has been useful for elucidating the enzymatic reation mechanisms. Finally, we introduce “X-ray cryoenzymology” or “low temperture protein crystallography”, the apparently most effective technique for determining the details of the interaction of enzymes with their actual substrates, which will be a popular method in no distant future.

• 日本結晶学会の論文

著者

• 飯高 洋一

  Nishi-tokyo Science University

• 飯高 洋一

  東大薬

• 広野 修一

  北里大薬

• 飯高 洋一

  Faculty Of Pharmaceutical Sciences University Of Tokyo

• 飯高 洋一

  西東京科学大学理工学部

• 三井 幸雄

  長岡技科大

• 三井 幸雄

  東大薬

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