固定化Fcレセプターへのウシ免疫グロブリンGの結合特性

概要

論文の詳細を見る
ウシ免疫グロブリンGの固定化Fcレセプターに対する結合特性を検討した.固定化protein GにはIgG1とIgG2のいずれのサブクラスも,結合したが,他の免疫グロブリンの結合はみとめられなかった.protein G-Sepharoseによる一回のアフィニティークロマトグラフィーによって分離されたIgGは,会合体を含む全てのIgGの分子集団を含むものと考えられた.以前から報告されてきているように,IgG2のprotein Aに対する親和性はIgG1に比べてずっと高い傾向にあった.pH 9.1でも,IgG1の大部分はprotein A-Sepharoseに結合せず,一方,IgG2は結合した.ところが,単量体のIgGを固定化protein Aに通した場合,結合分子は広範なpHで溶離する複雑な溶出を示し,その結果3つの結合IgG画分を得ることができた.しかし,同一固定化カラムでの再クロマトグラフィーでは,それらはいずれもよく似た溶出パターンを与え,明りょうな結合親和性の差異を認めることはできなかった.このような結果から,protein AによリウシIgG2分子の亜集団を区別することはできないものと考えられた.最初のクロマトグラフィーにおいて認められた複雑な溶出パターンは,IgG2分子内の不均一性ではなく,固定化されたprotein A分子のもつ結合親和性の不均一性に起因しているのではないかと思われる.
社団法人日本畜産学会の論文

固定化Fcレセプターへのウシ免疫グロブリンGの結合特性

スポンサーリンク

概要

著者

関連論文

スポンサーリンク