5 クロイソカイメンの自己防御機構に関わるオカダ酸結合タンパク質(口頭発表の部)
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概要
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Marine sponges are known to be treasure houses of bioactive metabolites, many being cytotoxic, to natural product chemists. This arises a question why sponges are all right with strong cytotoxins. The answer could be either reduced affinity between the toxin molecule and its target cellular component, and/or existence of another binding molecule for the toxin to lessen its availability as the free form. In order to investigate such speculations, proteinaceous components in the aqueous extract of the sponge Halichondria okadai were examined in terms of binding affinity to a polyethereal cytotoxin, okadaic acid (1), because this sponge is known to contain an abundant amount of 1. After preliminary fractionation by ammonium sulfate precipitation, considerable activity, which was further enhanced by removal of 1 with acetone precipitation, was perceived using the conventional binding assay using a tritiated 1 (2) and separation between the bound and the unbound by quick gel filtration. Active fractions were further separated through ion-exchange and other chromatographic techniques as guided by the same binding assay, eventually yielding two entities with molecular sizes of ca. 37kDa (OABP1) and 25kDa (OABP2) as indicated on SDS-PAGE. Conventional sequential analyses of their endoproteinase digests and the following PCR protocol indicated OABP1 to be the catalytic subunit of protein phosphatase 2A (PP2A), the known target enzyme of 1, but with much reduced affinity than mammalian ones, while OABP2 failed to show any homology. Based on the ample amount of the latter and on its low Kd of 0.9nM, this protein is most likely involved in sequestration of 1 from its action to PP2A. A complete amino acid sequence of OABP2 was obtained by 5'- and 3'-RACE techniques. Combined with its ESI mass spectrum showing multi-charged ions, deletion of amino-terminal methionine is the only post-translational modification to result in a protein of 189 amino acid residues.
- 天然有機化合物討論会の論文
- 2000-10-01
著者
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