Purification and Some Properties of Serine Proteinase from a Mutant of Aspergillus niger
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概要
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A serine proteinase has been purified 92-fold with a recovery of 9% from the culture filtrate of an UV mutant of Aspergillus niger. The purified enzyme preparation was chromatographically homogeneous. The optimum pH for action on milk casein was 7 at 40℃. The enzyme was inhibited by diisopropylfluorophosphate and was insensitive to ethylenediaminetetraacetate and p-chloromercuribenzoate. The molecular weight was estimated to be 30,000. The enzyme was the most anionic (pI=3.7) among known microbial serine-alkaline proteinases.
- 社団法人日本生物工学会の論文
- 1985-10-25
著者
-
嶋田 協
三重大学・生物資源学部
-
粟冠 和郎
三重大・生資・応微
-
松嶋 欽一
三重大学生物資源学部生物機能利用学講座応用微生物学研究室
-
Sakka Kazuo
Department of Bioscience, Faculty of Bioresources, Mie University
-
Shimada Kyo
Department of Bioscience, Faculty of Bioresources, Mie University
-
Shimada K
Yamanashi Univ. Yamanashi Jpn
-
Shimada Kyo
Department Of Bioscience Faculty Of Bioresources Mie University
-
Sakka Kazuo
Department Of Bioscience Faculty Of Bioresources Mie University
-
MATSUSHIMA KIN-ICHI
Department of Agricultural Chemistry, Faculty of Agriculture, Mie Univeristy
-
SAKKA Kazuo
Department of Agricultural Chemistry, Faculty of Agriculture, Tohoku University
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