麦芽のカルボキシペプチダーゼについて
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概要
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麦芽抽出液から, Z-Phe-Alaに対して活性のある2つの区分をDEAEセファデックスクロマトグラフィーで分画し,早く溶出されるCPAase Iと遅く溶出されるCPAase IIのそれぞれを,約570倍, 160倍に精製後,その酵素的性質を比較した. (1) CPAase Iの性質:Z-Phe-Alaに対する最適pHは, 4.9であった, 20°C, 20時間放置した場合, pH 8以上で著しく失活した. DFPで完全に阻害を受け,モノヨード酢酸のようなSH試薬によっても,かなり阻害された.各種合成基質のうち, Z-Phe-Alaに対してきわめて活性が強かった. pH 5.2でZ-Phe-Alaに対するKm値は, 10mMであった. (2) CPAase IIの性質:Z-Phe-Alaに対する最適pHは, 4〜5.5と幅広く,またpH安定性もpH 4〜8の間で差が認められなかった.阻害剤に対する挙動は, CPAase Iと同じ傾向にあった. Z-Phe-Pheに対しては, CPAase Iよりも活性が強かった.pH 5.2でZ-Phe-Alaに対するKm値は, 0.75mMであった.等電点分画法により求めた等電点は, pH 5.4であった. CPAase Iは, Visuriら(9)によって報告されているカルボキシペプチダーゼに相当すると考えられたが, CPAase IIは未だ確認されていない酵素であった.諸性質から判断して, IIも別種のカルボキシペプチダーゼであると推定している.種々の合成基質に対する分解比率を粗抽出液との比較において検討した結果,IIの方が粗抽出液の場合の比率によく似ていたので,麦芽のタンパク質分解に対し,より重要な役割を有しているものと考えられた.
- 社団法人 日本農芸化学会の論文
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