DNP蛋白を基質とするプロテアーゼ活度の測定について
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概要
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(1) Dinitrofluorobenzene sulfonic acidを使用してカゼインをDNP化し比較的易溶性のDNPカゼインを得た. (2)このカゼインを基質としてtrypsin, papain, pepsin, takadiastase及びpseudomonas proteaseの各々を作用せしめ,その分解物の三塩化酢酸可溶性区分の280mμ吸光度並びに360mμ吸光度およびアミノ態窒素の変化を測定し,これらの変化の割合がpapainの場合を除きよく似た傾向を示すことを見出した. (3) Papainのみは280mμ吸光度の増加に比して360mμの吸光度の増加が著しい. (4) DNP-カゼインを基質として兎の肝臓cathepsinを作用せしめ, 360mμの吸光度の変化を測定すると通常のカゼインを基質として280mμの吸光度を測定する場合に比し遙に測定が容易であり, DNP蛋白は自己消化酵素の活度測定の為の基質として好適であると思われる. 終りにpseudomonas proteaseの結晶を分与して頂いた塩野義研究所の森原和之氏に感謝致します.
- 社団法人 日本農芸化学会の論文
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