Protein Denaturation in Dosage Forms Measured by Differential Scanning Calorimetry
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概要
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The stability of β-glactosidase dosage forms was studied by differential scanning calorimetry (DSC). It was found that the observed enthalpy of thermal denaturation was approximately in proportion to remaining enzyme activity, and denaturation temperature was related to protein stability. These results suggest that DSC can be used to determine native proteins in dosage forms and to clarify the factors affecting protein stability. The DSC method seems to be more convenient than conventional activity assay methods, and useful to follow protein denaturation during the manufacturing process and storage of dosage forms.
- 社団法人日本薬学会の論文
- 1990-03-25
著者
-
伊豆津 健一
国立医薬品食品衛生研究所
-
吉岡 澄江
National Institute of Hygienic Sciences
-
吉岡 澄江
国立衛研
-
武田 寧
National Institute of Hygienic Sciences
-
伊豆津 健一
National Institute of Hygienin Science
-
吉岡 澄江
国立薬品食品衛生研究所薬品部室
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