17. CYP72B1 は活性型ブラシノステロイドを不活性化する
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概要
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We investigated CYP72B1,an Arabidopsis cytochrome P450,to determine the biochemical and physiological functions of this enzyme. Using a yeast functional assay, we have demonstrated that CYP72B1 is a steroid C-26 hydroxylase that converts brassinolide (BL) to 26-hydroxybrassinolide (26-OHBL) and castasterone (CS) to 26-hydroxycastasterone (26-OHCS). We tested the ability of an Arabidopsis CYP72B1-null mutant, the wild type, and a CYP72B1 over-expressor to metabolize BL or CS. Reduced levels of 26-OHBL and 26-OHCS were detected in the null mutant, and increased levels were detected in the over-expressor, demonstrating that 26-hydroxylation of BRs is an endogenous biochemical function of CYP72B1. Bioassays with BL and 26-OHBL have provided evidence that 26-hydroxylation is an inactivation step. We also showed that CYP72B1-mediated brassinosteroid inactivation provides positive modulation of photomorphogenesis.
- 植物化学調節学会の論文
- 2003-10-10
著者
-
藤岡 昭三
理化学研究所
-
高津戸 秀
上越教大
-
藤岡 昭三
理研・基幹研
-
嶋田 幸久
理研・PSC
-
瀬戸 秀春
理研・基幹研
-
瀬戸 秀春
理化学研究所
-
吉田 茂男
理化学研究所
-
高津戸 秀
上越教育大学
-
嶋田 幸久
理化学研究所植物科学研究センター
-
Turk Edward
ワシントン大学生物
-
小林 誠
理化学研究所
-
関本 雅代
理化学研究所
-
高津 戸秀
上越教育大学化学
-
Neff Michael
ワシントン大学生物
-
嶋田 幸久
理化学研究所・植物科学研究センター
-
高津 戸秀
上越教育大
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