多孔質ガラス担体に固定化した水銀還元酵素の作製及びその特性
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概要
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The immobilized mercuric reductase covalently coupled to porous glass was prepared and its properties were investigated. Mercuric reductase immobilized on arylamino and carboxyl derivatives exhibited high relative activities about 20-30% compared with soluble enzymes. The optimum pH of mercuric reductase immobilized on these derivatives was 7.5, slightly higher than that of soluble state (7.0-7.2). The stability of mercuric reductase increased with immobilization onto arylamino derivative and the immobilized enzyme maintained at 30℃ for 29 days showed 80-90% of initial activity. As the application of immobilized enzyme, mercuric ion sensor was prepared and it was found that mercuric ion higher than 0.5μM was detectable with this sensor.
- 社団法人日本セラミックス協会の論文
- 1992-04-01
著者
-
民谷 栄一
東京大学先端科学技術研究センター
-
鈴木 正康
東京大学先端科学技術研究センター
-
軽部 征夫
東京大学先端科学技術研究センター
-
宇尾 基弘
東京大学工学部材料学科
-
軽部 征夫
東京工業大学資源化学研究所
-
牧島 亮男
東京大学工学部材料学科
-
沼田 雅彦
同和鉱業(株)中央研究所
-
牧島 亮男
東京大学工学系研究科
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