グラジオラス球根酸性フォスファターゼの分離精製および諸性質
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概要
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The acid phosphatase (E. C. 3. 1. 3. 2) in Gladiolus bulbs was purified about 1300 folds by using Sephadex G-100 gel filtration, DEAE-cellulose column chromatography and Sephadex G-200 gel filtration, and the yield was about 5%. The purified enzyme showed maximum activity at pH 5.6 and 45°. The enzyme activity was markedly inhibited by Zn2+ and Cu2+, but was not influenced by the addition of Ca2+ and Mg2+. The enzyme activity was completely inhibited by 10mM DFP and by PCMB, but was not influenced by 2-mercaptoethanol. The Km value of theenzyme was 7.8×10-4M for β-glycerophosphate.
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