EVALUATION OF SURFACE HYDROPHOBICITIES DURING REFOLDING PROCESS OF CARBONIC ANHYDRASE USING AQUEOUS TWO-PHASE PARTITIONING SYSTEM
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概要
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Changes in conformational and surface properties in refolding processes were quantitatively investigated in aqueous two-phase systems, using bovine carbonic anhydrase (CAB) as a model protein. Surface net hydrophobicity (HFS) of a native CAB was determined as –84 kj·mol–1, showing a moderately hydrophilic surface. By addition of 1.5–2 M guanidine hydrochloride (GuHCl), CAB was denatured and HFS increased drastically up to about 300 kj·mol–1, accompanied by some increment of local hydrophobicity. The fully unfolded state was achieved in 5 M GuHCl. The unsteady change of local hydrophobicity during CAB refolding was also quantified using phase separation of Triton solution. Yield of CAB reactivation was enhanced by the addition of Triton X-405, due to hydrophobic interaction with hydrophobic residues exposed during the refolding process.
- 社団法人 化学工学会の論文
- 1993-06-20
著者
-
Kuboi Ryoichi
Department of Chemical Science and Engineering, Graduate School of Engineering Science, Osaka Univer
-
Kuboi Ryoichi
Osaka University
-
Kuboi R
Department Of Chemical Engineering Osaka University
-
Kuboi Ryoichi
Department Of Chemical Engineering Osaka University
-
駒沢 勲
Department Of Chemical Science And Engineering Graduate School Of Engineering Science And Research C
-
Komasawa Isao
Department Of Chemical Science And Engineering Graduate School Of Engineering Science Osaka Universi
-
Komasawa Isao
Department Of Chemical Engineering Faculty Of Engineering Science Osaka University
-
TANAKA HISAKAZU
Department of Chemical Engineering, Osaka University
-
YANO Koji
Department of Chemical Engineering, Osaka University
-
Yano Koji
Department Of Applied Chemistry Graduate School Of Engineering Kyushu University
-
Tanaka H
Institute Of Applied Biochemistry University Of Tsukuba
-
Yano Koji
Toyota Central Research & Development Labs. Inc.
-
Yamahara K
Osaka Univ. Toyonaka Jpn
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