CHARACTERIZATION OF SURFACE PROPERTIES OF HEAT SHOCK PROTEINS FOR THE SEPARATION USING AQUEOUS TWO-PHASE SYSTEMS
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概要
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The surface properties of GroEL and GroES, typical heat shock proteins (HSPs) from E. coli, were characterized in terms of isoelectric point, surface net hydrophobicity and local hydrophobicity using aqueous two-phase systems (ATPS). The surface net hydrophobicities (HFS) of GroEL and GroES were found to be –360 and –222 kJ·mol–1, respectively. This suggests that both HSPs are hydrophilic though GroEL has a greater hydrophilic surface than GroES. Both HSPs have some hydrophobic sites which bind Triton. The local hydrophobicity of GroEL is distinctly greater than that of GroES and also of most other water soluble proteins. GroEL and GroES have significantly different hydrophobicity patterns in respect to their surface properties and thus can be separated in the ATPS on the basis of these differences.
- 社団法人 化学工学会の論文
- 1994-12-01
著者
-
Kuboi Ryoichi
Osaka University
-
Kuboi Ryoichi
Department Of Chemical Engineering Osaka University
-
駒沢 勲
Department Of Chemical Science And Engineering Graduate School Of Engineering Science And Research C
-
Komasawa Isao
Department Of Chemical Engineering Faculty Of Engineering Science Osaka University
-
HASEGAWA Tetsuhiro
Department of Chemical Science and Engineering, Osaka University
-
Yano Koji
Department Of Applied Chemistry Graduate School Of Engineering Kyushu University
-
Yano Koji
Toyota Central Research & Development Labs. Inc.
-
Yamahara K
Osaka Univ. Toyonaka Jpn
-
Tsuchido Tetsuaki
Department Of Biotechnology Faculty Of Engineering Kansai University
-
Hasegawa Takahiro
Department Of Systems Engineering Faculty Of Engineering Shizuoka University
-
Tsuchido Tetsuaki
Department Of Biotechnology Faculty Of Engineering And High Technology Research Center Kansai Univer
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