生理活性ペプチド・キニンを不活性化する植物中の酵素 : II. ポテト中のブラジキニン不活性化酵素の性質
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概要
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ポテト中のbradykinin不活性酵素(BIEP)の性質を検討した.BIEPの至適pHは7.0であった.Sephadex G-100, G-150ゲル濾過による測定より, その分子量は70,000であった.Ampholine等電点分画法により等電点はpH4.7と推定された.BIEPは酸性処理に対して不安定であった.それゆえ等電点分画後の活性収率の低い原因の1つとしてこの不安定性が考えられた.Co^<++>は等電点分画後のBIEPの活性を数倍賦活化した.BIEPのbradykininに対するMichaelis定数は1.0×10^<-6>Mであった.キレート試薬, SHおよびSH基保護試薬, 金属イオン(Zn^<++>, Ni^<++>)やプロテナーゼ阻害物質によりBIEPは阻害された.BIEPは金属酵素と考えられ, 各種の阻害物質への態度やその他の性質において, BIEPはヒト血漿中のキニン不活性化酵素であるcarboxypeptidase Nと類似した点をもっていた.
- 日本アレルギー学会の論文
- 1971-10-30
著者
-
森脇 千秋
東京理科大学薬学部
-
守屋 寛
東京理科大学薬学部生化学教室
-
法島 義男
東京理科大学薬学部
-
法島 義男
Faculty Of Pharmaceutical Sciences Science University Of Tokyo:(present Address)department Of Immuno
-
田中 美津代
東京理科大学薬学部生理化学教室
-
守屋 寛
東京理科大学薬学部
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