生理活性ペプチド・キニンを不活性化する植物中の酵素 : I. ポテト中のブラジキニン不活性化酵素の部分精製
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概要
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Bradykinin, kallidinを不活性化するポテト中に見い出した.この酵素はポテトg当たり, 0.5-0.9 kininase単位含まれ, 他の食用イモ類(8種)では, たとえばサツマイモ, サトイモ, トロロイモではおのおのg当たり, 0.6-2.1, 0.2-0.3, 0.1-0.2 kininase単位含まれていた.ポテトのbradykinin不活性化酵素(BIEP)は熱に不安定であった.ポテト・ジュースより, 硫安塩析(40-75%飽和), Sephadex G-100およびG-150ゲル濾過によりBIEPは200倍精製された.精製BIEP, bromelain, ficin, papainのbradykinin, kallidinへのkininase活性を比較した結果, papainが最も強い活性を示した.ポテト中には数種のプロテナーゼ阻害物質が存在しており, 個々に報告されているが, これらの阻害物質の相互関係はまだ判然としていない.それ故, ポテト・ジュースのSephadex G-100ゲル濾過よりえた結果により, BIEPとtrypsin-, chymotrypsin-, kallikrein-阻害物質などとの相互関係を比較検討した.
- 日本アレルギー学会の論文
- 1971-10-30
著者
-
森脇 千秋
東京理科大学薬学部
-
守屋 寛
東京理科大学薬学部生化学教室
-
法島 義男
東京理科大学薬学部
-
法島 義男
Faculty Of Pharmaceutical Sciences Science University Of Tokyo:(present Address)department Of Immuno
-
田中 美津代
東京理科大学薬学部生理化学教室
-
守屋 寛
東京理科大学薬学部
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