ラット肝臓セリンヒドロキシメチル転移酵素の立体化学的特異性

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1) ラット肝のs-SHMT, m-SHMTは両者のホロ酵素は280nm, 340nm, 415～420nm付近にピークを持つ吸収スペクトルを示した。2) s-SHMTに対するL-及びD-アミノ酸の阻害作用は，L-及びD-アミノ酸とも，β-炭素原子に-SH基, -OH基等親水性基側鎖にもつものが効果的であった。また，L-及びD-アミノ酸の阻害効果用はアミノ酸側鎖(-CH₂-)基の長さと反比例の関係にあった。3) s-SHMTとL-アミノ酸の吸収スペクトルを調べると，グリシン，L-アロスレオニン，L-フェニルアラニン及びL-トリプトファンについては，340nm, 420nmの吸収以外にキノイド中間体の形成を示唆する505nmの極大吸収が認められた。4) s-SHMTとD-アミノ酸複合体の吸収スペクトルについては，D-アラニン-s-SHMT複合体の場合は330nm, 430nm, 505nm付近にピークを持つ吸収スペクトルを示した。一方，D-システイン-s-SHMT複合体は270～280nm, 330nm, 430nm付近にピークを持つ吸収スペクトルを示した。5) s-SHMTとD-アミノ酸の反応性については，D-アラニンの場合はピルビン酸生成の確認ができた。また，D-セリンでも僅かのα-ケト酸生成の確認ができた。6) ラット肝のs-SHMTはDunathaneの仮説に従って，L-アロスレオニン，L-セリンではアルドール化反応，グリシンでは脱水素反応及びD-アラニンではアミノ基転移反応を引き起こし，アミノ酸の種類により多種多様な反応を引き起こした。また，本酵素のβ-ヒドロキシアミノ酸類に対する基質特異性はL-セリンではL-型，D-型を識別し，L-セリンのみを分解し，ジアステレオマーであるスレオニンではL-型，D-型及びステレオ型，エリスロ型を立体識別してL-アロスレオニンのみを分解した。一方，同じジアステレオマーであるフェニルセリンに対し，本酵素はスレオ型，エリスロ型を立体識別を示さず，両型を非特異的に分解した。Investigations were conducted on the effects of D-amino acids on mitochondrial and cytosolic serine hydroxymethyltransferase activity and on the spectra of s-SHMT L- and D- amino acids. The inhibition of these enzymes was affected by the length of (-CH2-) group in D- amino acids. The inhibition decreased with in creased length of the (-CH2-) group, in a similar manner to L-amino acids. The inhibition rats of the β-substituents in D- amino acids increased in the other of -SH>-OH>-CH₃>-, in anilian manner to L-amino acid. Thus, hydrophilic groups, such as-SH and -OH, caused higher inhibition. D- amino acids formed enzyme-subustrate compleexes with s-SHMT. Complexes of D-alanine exhibited absorption maxima at 330nm,430nm and 505nm, complexes of D-serine at 330nm and 430nm, and complexes of D-cysteine at 270～280nm, 330nm and 430nm.
大阪教育大学の論文

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