クジラ・マグロ・カレイ類アクトミオシンATPaseの加熱および尿素による変性の比較〔英文〕
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概要
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Relative stabilities of the actomyosins from sei whale, bluefin tuna, and two flat fishes, Microstomus achne and Limanda herzensteini, were measured in terms of the inactivation of Ca2+-ATPase. The sequence of stability was whale, tuna, and flat fishes respectively. The heat denaturation constant KD of whale was in close proximity to that of the rabbit, though lower than it. The KD of tuna was lowest among the fishes, while that of L. herzensteini was highest. This sequence of stability remained the same when actomyosin Ca2+-ATPase was denatured by urea. On the basis of these findings, the corelationship between the adaptability of actomyosin, the physiological conditions, and the natural environments, is discussed.
- 日本水産學會の論文
著者
-
斉藤 恒行
北海道大学水産学部水産化学教室
-
新井 健一
北海道大学水産学部
-
ハスナイン アブサール・ル・
北海道大学農学部食品製造学教室
-
斉藤 恒行
北海道大学水産学部生物化学教室
-
ハスナイン アブサール・ル・
北海道大学水産学部生物化学教室
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