豚胎仔の血清および臓器アルカリホスファターゼの酵素化学的比較
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概要
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豚胎仔血清中のアルカリホスファターゼ(ALP)アイソザイムの臓器由来を究明する目的で,肝•腎•小腸•骨および胎盤ALPとの異同を種々の酵素化学的性質について比較検討した.血清ALPは電気泳動により3本の活性帯A,BおよびCに分離された.そのうち,AおよびB活性帯と類似の易動度を示すものは小腸に,C活性帯は小腸および肝に認められた.Neuraminidaseに対する感受性は,血清ALPでは,AおよびB活性帯が低く,C活性帯は最も高かった.臓器ALPでは,小腸が最も感受性が低く,肝では易動度の最も速い成分が低かったが,他の成分ならびに腎•骨および胎盤は著しく高かった.熱安定性試験において,血清ALPではAおよびB活性帯が安定であったが,C活性帯は著しく不安定であった.臓器ALPでは,小腸が最も熱安定性が強く,骨は極めて低かった.Imidazoleの阻害作用に対して,血清ALPのAおよびB活性帯と小腸ALPは阻害率は低かったが,C活性帯と肝•腎•骨および胎盤ALPは高い阻害率であった.L-Phenylalanineでは,血清ALPのAおよびB活性帯と小腸ALPは中等度の阻害率を示した.C活性帯ならびに肝•腎•骨および胎盤ALPは比較的弱い阻害率であった.L-Homoarginineでは,血清ALPのAおよびB活性帯と小腸ALPが抵抗性を示したのに対して,C活性帯と肝•腎•骨および胎盤ALPは強く阻害された.以上の結果より,豚胎仔の血清ALPのAおよびB活性帯は主として小腸由来であると示唆されるが,A活性帯には一部肝由来の成分も含有されていると考えられる.しかし,C活性帯は,AおよびB活性帯とは酵素化学的諸性質において異質であり,骨および肝由来の成分から成ると推定される.
- 社団法人 日本畜産学会の論文
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