タンパク質熱安定性に及ぼす適合溶質の影響
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概要
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Thermal unfolding of ribonucrease A (RNase) in osmolyte (betaine, sarcosine, trehalose) solutions could be described well by the van't Hoff equation. All the osmolytes used stabilized RNase. Effect of osmolyte concentration on unfolding ratio of RNase at a constant temperature was described well by the reciprocal Wyman-Tanford plot based on water activity. Effect of cosolute on thermal stability of protein could be explained by the balance between the stabilization effect by hydration and the destabilization effect of cosolute binding to protein. By the integration of the reciprocal Wyman-Tanford equation, the stabilization free energy of protein in a solution as compared with that in pure water,Δ Δ G, could be obtained theoretically.
- 低温生物工学会の論文
- 2010-10-15
著者
-
宮脇 長人
石川県立大学生物資源環境学部食品科学科
-
宮脇 長人
石川県立大学
-
宮脇 長人
石川県大 生物資源環境
-
宮脇 長人
石川県立大学大学院生物源環境学研究科
-
辰野 倫子
石川県立大学大学院生物源環境学研究科
-
野村 楓
石川県立大学大学院生物源環境学研究科
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