P-56 高等植物中のルピン系アルカロイド生合成における新規チグリン酸転移酵素(ポスター発表の部)
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概要
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A novel acyltransferase for alkaloid metabolism, tigloyl-CoA: (-)-13α-hydroxymultiflorine/(+)-13α-hydroxylupanine O-tigloyltransferase (HMT/HLTase), a monomeric 50-kDa protein, was purified to homogeneity from 10-day-old Lupinus termis seedlings. There were two isoforms of this acyltransferase with the same molecular mass (50kDa) but slightly different isoelectric points (p17.8 and 7.6). These two isoforms showed the same catalyic activity of tigloyl transfer from tigloyl-CoA to (-)-13α-hydroxymultiflorine and (+)-13α-hydroxylupanine, which belong to the same (7S, 9S) enantiomeric series of tetracyclic quinolizidine alkaloids; whereas no activity was detected toward an antipodal(7R, 9R) alkaloid, (-)-baptifoline, or to bicyclic quinolizidine alkaloid, (+)-epilupinine and (-)-lupinine. The Km values for HMTase activty were determined to be 21μM and 46μM for (-)-13α-hydroxymultiflorine and tigloyl-CoA, respectively. The activity was inhibited by CoASH in a competitive manner, and by (+)-Iupanine and (+)-epilupinine in a partially non-competitive manner. The enzyme showed the highest activity around pH 8.0 and was inactivated by heat treatment and by the addition of sulfhydryl blocking reagents. Such tigloyl-transfearases for qunolizidine alkaloid metabolism are distributed in some Lupinus species and Cytisus scoparius, in which tigloyl alkaloids are accumulated in addition to non-ester-type alkaloids, but not in other lupin plants, in which only non-ester-type alkaloids are present.
- 天然有機化合物討論会の論文
- 1994-09-20
著者
-
斉藤 和季
千葉大学薬学部
-
斉藤 和季
Faculty of Pharmaceutical Sciences, Chiba University
-
村越 勇
千葉大
-
村越 勇
千葉大学
-
村越 勇
千葉大・薬
-
斉藤 和季
千葉大・薬
-
鈴木 秀幸
千葉大・薬
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