Histamine Oxidase, a Cu^<2+>-Quinoprotein Enzyme of Arthrobacter globiformis
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概要
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Histamine oxidase (EC class 1.4.3) was found in cells of Arthrobacter globiformis IFO 12137 (ATCC 8010) grown on histamine. The enzyme purified to a specific activity of 9.4 units/mg had a purity of at least 80%. The enzyme oxidized histamine with concomitant formation of H_2O_2. Phenylethylamine, dopamine, aromatic monoamines, and aliphatic mono- and diamines were oxidized at lower rates. Cu^<2+> -chelators inhibited the enzyme, indicating that the enzyme is Cu^<2+> -dependent. Carbonyl-blocking reagents also inhibited the enzyme. The enzyme catalyzed the Nitro Blue Tetrazolium/glycinate reaction, which is characteristically catalyzed by quinones and quinoproteins. These results strongly suggest that the enzyme contains a quinonoid cofactor.
- 社団法人日本農芸化学会の論文
- 1994-11-23
著者
-
TANIZAWA Katsuyuki
The Institute of Scientific and Industrial Research, Osaka University
-
SHIMIZU Eiichi
Department of Bioscience and Biotechnology, Shinshu University
-
YORIFUJI Takamitsu
Department of Bioscience and Biotechnology, Shinshu University
-
Yorifuji Takamitsu
Department Of Baioscience And Biotechnology Shinshu University
-
Yorifuji Takamitsu
Department Of Agricultural And Biological Chemistry Shinshu University
-
谷澤 克行
大阪大学
-
Shimizu E
Kirin Brewery Co. Ltd. Gunma Jpn
-
Shimizu Eiichi
Department Of Anatomy Wakayama Medical College
-
Odawara Takuya
Department of Bioscience and Biotechnology, Shinshu University
-
Odawara Takuya
Department Of Bioscience And Biotechnology Shinshu University
-
Yorifuji T
Department Of Bioscience And Biotechnology Shinshu University
-
Tanizawa Katsuyuki
The Institute Of Scientific And Industrial Research Osaka University
-
YORIFUJI Takamitsu
Department of Agricaltural Chemistry, Faculty of Agriculture, Shinshu University
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