<研究報告>ハマチ筋肉のOxalacetate Carboxy-lyaseについて
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概要
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1) The activity of oxalacetate carboxy-lyase (OAC-lyase) in the muscle of yellow tail Sriola quinqueradiata was found mainly in the non-particulate fraction of the cell. 2) About 50% of the enzyme activity was destroyed by heating for 5 min. at 50℃ and the enzyme was stable at pH 5.5 to 6.5. 3) It seems that OAC-lyase was subjected to considerable irreversible denaturation by salting out with ammonium sulfate. 4) The enzyme was activated by Mn^<2+> and inhibited by Cu^<2+>, p-CMB and oxalate. 5) OAC-lyase activity was inhibited by ITP (GTP), an activating cofactor of PEP-carboxykinase which was involved in gluconeogenesis. The fact is interesting in connection with metabolic function of OAC-lyase.
- 福岡女子大学の論文
- 1974-01-31
著者
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