Aspergillus niger の α-L-arbinofuranosidaseの動力学的研究 : (第1報) 動力学的諸性質
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概要
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Aspergillus nigerの結晶 α-L-arabinofuranosidaseについて, 動力学的諸性質を検討した.酵素は, L-arabinan 分子の非還元末端α-(1-3)および α-(1-5)結合アラビノース基に作用し, 主にmulti-chain mechanism によりアラビノース単位に分解する. Phenyl α-L-arabinofuranoside に対する K_m値は 1.06g/l すなわち 4.7×10^<-3>M, L-arabinan に対するそれは 0.26g/l, (1-5)-L-arabinan (α-(1-3)結合アラビノース側鎖を除去した L-arabinan)に対しては 20.4g/l であった. これら3種の基質の分解速度比は11 : 1 : 0.3 の順であった. L-アラビノースは拮抗的に酵素作用を阻害し, K_i 値は2.93g/l すなわち 1.95×10^<-2>M であった.L-arabinan および(1-5)-L-arabinan は共に phenyl α-L-arabinofuranoside の酵素分解に対し拮抗阻害を示すことから, α-(1-3) および α-(1-5) 両アラビノース結合の分解には酵素分子の同一活性中心が関与するものと推定された.反応速度の温度依存性から酵素作用の活性化エネルギーとして約 11 kcal/mol が求められた. 一方 Kmおよび Vmax 値の pH 依存性から活性に関与する解離基の pK 値として1.95および5.65が求められた.α-L-arabinofuranosidase についてのこれらの諸特性を glucamylase (α-1,4-glucan glucohydrolase EC 3.2.1.3) のそれと比較して, 酵素作用機作の類似性を指摘した.
- 社団法人日本生物工学会の論文
- 1970-12-25
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