酸性アミノ酸のペプチド結合を加水分解する麦芽エンドペプチダーゼの精製と性質
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概要
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An endopeptidase was purified from a crude preparation of malt diastase by a series of column chromatographies on Toyopearl (Fractogel) and CM-Toyopearl using Boc-Ala-Ala-Leu-Glu-pNA as a substrate. Studies on the substrate specificity with peptide p-nitroanilides revealed that this enzyme preferentially hydrolyzed peptide bonds on the carboxyl-terminal side of either glutamic acid or aspartic acid. It was most active at pH 6.0 for the hydrolysis of Boc-Ala-Ala-Leu-Glu-pNA. The enzyem was inactivated by p-chloromercuribenzoate and by chymostatin.
- 福岡女子大学の論文
- 1992-01-25
著者
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野田 耕作
Faculty Of Home Life Science Fukuoka Women's University
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野田 耕作
Laboratory Of Biochemistry Fukuoka Women's University
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竹口 小百合
Laboratory of Biochemistry, Fukuoka Women's University
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永池 みゆき
Laboratory of Biochemistry, Fukuoka Women's University
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永池 みゆき
Laboratory Of Biochemistry Fukuoka Women's University
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竹口 小百合
Laboratory Of Biochemistry Fukuoka Women's University
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