パインアップル粗酵素標品中のヒスチジン、アスバラギンおよびグルタミン結合を加水分解するニンドペプチダーゼの精製と性質

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概要

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• An endopeptidase was purified from a protease mixture of pineapple by a series of column chromatography on Cellulofine, Toyopearl HW-40 and DEAE-Toyopearl using Boc-Ala-Ala-Pro-His-pNA as a substrate. The homogeneity of the final preparation was established by polyacrylamide gel electrophoresis and gel electrofocusing. Studies on the substrate specificity using peptide p-nitroanilides revealed that the enzyme preferentially hydrolyzed peptide bonds on the carboxyl-terminal side of histidine, asparagine and glutamine, and slowly hydrolyzed phenylalanyl peptide bond. The enzyme had a broad pH optimum between 7 and 11 for the hydrolysis of Boc-Ala-Ala-Pro-His-pNA, and the isoelectric point of the enzyme was 6.4. The enzyme was iniactivated by diisopropyl phosphofluoridate, while p-chloromercuribenzoate, EDTA or iodoacetamide had no effect on the enzyme activity.

• 福岡女子大学の論文
• 1991-01-25

著者

• 野田 耕作

  Faculty Of Home Life Science Fukuoka Women's University

• 野田 耕作

  Laboratory Of Biochemistry Fukuoka Women's University

• 清水 光子

  Laboratory Of Biochemistry Fukuoka Women's University

• 照井 裕子

  Laboratory of Biochemistry, Fukuoka Women's University

• 浦 明子

  Laboratory of Biochemistry, Fukuoka Women's University

• 黒井 ミカ

  Laboratory of Biochemistry, Fukuoka Women's University

• 志岐 雅代

  Laboratory of Biochemistry, Fukuoka Women's University

• 志岐 雅代

  Laboratory Of Biochemistry Fukuoka Women's University

• 黒井 ミカ

  Laboratory Of Biochemistry Fukuoka Women's University

• 照井 裕子

  Laboratory Of Biochemistry Fukuoka Women's University

• 浦 明子

  Laboratory Of Biochemistry Fukuoka Women's University

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