オリゴペプチドの疎水性と構造との相関関係に対する定量的解析 : ドラッグデザインへの応用
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概要
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The log P value used for the hydrophobicity parameter, where P is the partition coefficient in a 1-octanol/pH7.0 buffer system, of a number of di-pentapeptides was analyzed with physicochemical parameters for the side chain substituent of component amino acids. The log P value was shown to be governed not only by the "intrinsic" hydrophobicity but also by the steric effect of side chain substituents as well as intramolecular-type solvation and "polar proximity" effects for polar side chains. The β-turn conformational parameters of component amino acids devised from the Chou-Fasman propensity index was nicely applied for the analysis of log P value of tetra-and pentapeptides.
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