Purification of Human Intestinal Alkaline Phosphatase
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概要
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Alkaline phosphatase (E.C. 3. 1. 3. 1) was extracted from human small intestine by a modified Morton's butanol method and was purified by ammonium sulfate precipitation, and chromatography over diethylaminoethyl (DEAE)-cellulose, carboxymethyl (CM)-collulose, and Sephadex G-200. The homogeneity of the purified enzyme was demon-strated by disc electrophoresis and immunoelectrophoresis. The purified enzyme was activated by MgCl_2,but inhibited by HgCl_2 and CdCl_2. Inactive apoenzyme, prepared by incubation with 2×10^<-4>M ethylenediaminetetraacetic acid (EDTA) at pH 7.4,is optimally reactivated by Zn^<2+>. The heat activation for hydrolysis of p-nitrophenyl phosphate was calculated as 9000 cal/mole.
- 社団法人日本薬学会の論文
- 1975-07-25
著者
-
織田 敏次
1st Department of Medicine, Faculty of Medicine, University of Tokyo
-
磯部 正和
摂南大・薬・毒性
-
鈴木 宏
山梨医科大学第1内科
-
平野 和行
Department Of Pharmacy Tokyo College Of Pharmacy
-
織田 敏次
国立病院医療センター
-
織田 敏次
国立病院医療セ
-
平野 和行
Department Of Pharmaceutics Gifu Pharmaceutical University
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