Purification and Properties of Alkaline Phosphatase from Human Kidney
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概要
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Alkaline phosphatase (E. C. 3. 1. 3. 1) from human kidney was purified by n-butanol extraction, ammonium sulfate fractionation, and chromatography over DEAE-cellulose, CM-cellulose, and Sephadex G-200. The purified enzyme exhibited a single protein band by disc electrophoresis. This enzyme was activated by MgCl_2 and NiCl_2,but inhibited by CdCl_2,and had an optimum pH at 11.4. Other properties of kidney alkaline phosphatase were also investigated and discussed.
- 公益社団法人日本薬学会の論文
- 1976-08-25
著者
-
織田 敏次
1st Department of Medicine, Faculty of Medicine, University of Tokyo
-
鈴木 宏
山梨医科大学第1内科
-
織田 敏次
国立病院医療センター
-
織田 敏次
国立病院医療セ
-
平野 和行
Department Of Pharmaceutics Gifu Pharmaceutical University
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