Substrate Specificity of Human and Bovine Pancreatic .ALPHA.-Amylases Using End-blocked Maltooligosaccharides.
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概要
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β-D-Galactosyl and β-N-acetylglucosaminyl maltooligosaccharide derivatives, which are substituted at the nonreducing-end glucosyl residue of p-nitrophenyl α-maltooligosaccharides (maltotriose to maltopentaose), were regioselectively synthesized using the transglycosylation reaction of β-D-galactosidase from Bacillus circulans and hen-egg white lysozyme, respectively. On porcine and human pancreatic α-amylases, the hydrolytic pattern and kinetic parameter (ko/Km) of both end-blocked maltooligosaccharides, p-nitrophenyl 4<SUP>5</SUP> -O-β-D-galactosyl-α-maltopentaoside (Ga1<SUP>4</SUP> G5P), p-nitrophenyl 4<SUP>4</SUP> -O-β-D-galactosyl-α-maltotetraoside (Ga1<SUP>4</SUP> G4P) and p-nitrophenyl 4<SUP>3</SUP> -O-β-D-galactosyl- α-maltotrioside (Ga1<SUP>4</SUP> G3P), were very close to those of p-nitrophenyl α-maltohexaoside (G6P), p-nitrophenyl α-maltopentaoside (G5P) and p-nitrophenyl α-maltotetraoside (G4P), respectively, corresponding to their degrees of polymerization, while p-nitrophenyl 3<SUP>5</SUP> -O-β-N-acetylglu-cosaminyl-α-maltopentaoside (NG5P) and p-nitrophenyl 3<SUP>4</SUP> -O-β-N-acetylglucosaminyl-α-mal-totetraoside (NG4P) behaved as G5P and G4P, respectively, as if the G1cNAc group is ignored. On the contrary, p -nitrophenyl 6<SUP>5</SUP> -O-β-D-galactosyl-α-maltopentaoside (Ga1<SUP>6</SUP> G5P) caused a remarkable decrease in the ko/Km value compared with G5P, and p -nitrophenyl 6<SUP>4</SUP> -O-β-D-galactosyl-α-mal-totetraoside (Ga1<SUP>6</SUP> G4P) acted only slightly for the α-amylases. A series of maltooligosaccharides with both ends blocked were shown to be advantageous as probes for substrate recognition at the active site in porcine and human pancreatic α-amylases.
- 日本応用糖質科学会の論文
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