動脈壁アンジオテンシンI変換酵素の酵素化学的諸性質ならびに局在に関する研究
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概要
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The purification of angiotensin I-converting enzyme (ACE) solubilized with Triton X-100 was carried out by a column chromatography of DEAE-cellulose and Sephadex G-200 and subsequently by SDS/polyacrylamide gel electrophoresis. Further, the subcellular distribution of the enzyme was studied in the aortic tissue by means of the ultracentrifugation method. <BR>Treatment with Triton X-100 increased the enzyme activity by about 8 times, indicating that ACE may be a membrane-bound protein in aortic tissue. On chromatography with DEAE-cellulose, the enzyme was eluted at 3.0 (peak I), 8.0 (peak II), 11.0 (peak III) and 22.0 (peak IV) mohm<SUP>-1</SUP> in conductivity of NaCl gradient. On Sephadex G-200 gel filtration, peak I showed two active fractions of ACE activity (ACE-A and ACE-B). Peak II showed an elution pattern which was similar to that in peak I (ACE-C and ACE-D). Both peak III and peak IV showed only one active fraction (ACE-E for peak III and ACE-F for peak IV). <BR>The molecular weights of these ACEs were estimated to be 460000 for ACE-A, 266000 for ACE-B, 440000 for ACE-C, 220000 for ACE-D, 217000 for ACE-E, and 119000 for ACE-F on Sephadex G-200 gel filtration. On SDS/polyacrylamide gel electrophoresis, all the ACEs prepared by Sephadex G-200 showed only a single major protein band at the same distance of migration, and the molecular weight was found to be 112000. <BR>The optimal pH and temperature for these ACEs were identical and were 8.3 for pH and 37°C for temperature. The activities of enzymes A to F were almost completely inhibited by various ACE inhibitors; bradykinin potentiator c (10<SUP>-3</SUP>M), EDTA (10<SUP>-4</SUP>M), o-phenanthroline (10<SUP>-3</SUP>M) and arg-pro-pro (10<SUP>-3</SUP>M). <BR>Subcellular distribution of ACE activity revealed a high percentage in the microsomal fraction of the aorta. <BR>From these results, it is suggested that the aortic angiotensin I-converting enzyme, which might be produced in the microsomal fraction, is present in a form of the tetramer, dimer and/or the monomer, of which molecular weights are 112000 to 119000. The converting enzyme may play a possible role in the local control of vascular tone by the conversion of inactive angiotensin I into active angiotensin II in the arterial wall.
- 日本内分泌学会の論文
著者
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水野 兼志
福島県立医科大学看護学部
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水野 兼志
福島医大第三内科
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福地 総逸
福島医大第三内科
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後藤 光弘
福島医大第三内科
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松井 遵一郎
福島医大第三内科
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長沢 脩一
福島医大第三内科
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福地 総逸
福島医大第3内科
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