スルメイカ・α-アクチニンの単離とその性質〔英文〕
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概要
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α-Actinin was isolated from squid mantle muscle. The α-actinin had the molecular weight of 163, 000 and was a homo-dimer. The amino acid composition of squid α-actinin was somewhat different from those of α-actinins from other sources. Squid α-actinin raised the viscosity of F-actin solution, formed bundles of F-actin filaments side by side, and promoted the Mg++-ATPase activity of desensitized actomyosin. These effects were reduced by the presence of tropomyosin. These properties of squid α-actinin were similar to those of α-actinins from other sources. We speculate that α-actinin exists in dense bodies and plays a role in fixing thin filaments to dense bodies.
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