合成遺伝子による蛋白質の生産と改変
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概要
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In order to clarify the structure-activity relationship of c-Ha-<I>ras</I> proteins (p 21 s) genes encoding p 21 (Val-12), p 21 (Leu-61) and p 21 (Arg-61) were synthesized by joining oligonucleotides with T 4 DNA ligase and expressed in <I>E. coli</I> under the regulation of <I>E. coli</I> tryptophan promoter. In addition, the gene for normal p 21 was constructed by cassette mutagenesis using restriction sites, <I>Cla</I>I-<I>Bss</I>H II. The guanosine diphosphate (triphosphate) binding properties and guanosine triphosphatase (GTP<SUB>ase</SUB>) activities of these p 21 s were examined. It was found that the guanine nucleotide binding abilities of all p 21 s produced in this study were relatively same but GTP<SUB>ase</SUB> activity of activated p 21 s were significantly reduced.<BR>Furthermore, the gene encoding novel p 21 in which the guanine nucleotide binding sites was modified was synthesized by ligation of oligonucleotides and expressed in <I>E.coli</I>. Its biochemical activities are also discussed.
- 社団法人 有機合成化学協会の論文
著者
-
紙谷 浩之
北海道大学大学院薬学研究院
-
大塚 栄子
北海道大学大学院薬学研究科
-
三浦 一伸
Faculty Of Pharmaceutical Sciences Hokkaido University
-
三浦 一伸
(株) 関西新技術研究所 大阪研究所
-
沢田石 一之
(株) 関西新技術研究所 大阪研究所
-
大塚 栄子
北海道大学薬学部製薬化学科
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