31 カイコの休眠覚醒調節機構に関する化学的研究(口頭発表の部)
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概要
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A chemical structure of TIME-EA4 protein which was isolated from the diapausing eggs of the silkworm, Bombyx mori, as a key to the termination of embryonic diapause, was investigated in detail. The ESI(electrospray ionization)-Q-TOF(a tandem quadrupole/orthogonal-acceleration time-of-flight) mass spectrometer combined with the appropriately-adjusted nano-HPLC system was utilized to determine the glycosylation site and the glycan structure. LC-MS analysis of EA4 and deglycosylated EA4 indicated that the carbohydrate moiety of EA4 has the mass of 730 Da. Then, EA4 was digested with trypsin and chymotrypsin to identify the glycosylated peptide. The peptide fragment from Gly21 to Phe25 was found to carry the carbohydrate moiety. LC-MS/MS analysis of this peptide fragment revealed the sequence of the attached oligosaccharide (-HexNAc-HexNAc-Hex-Hex) and the glycosylation site (Asn22) at the same time. Utilizing the nano-LC-ESI-Q-TOF-MS, MS/MS, the copper binding sites in TIME-EA4 were also characterized. EA4 was treated with hydrogen peroxide, intended to specifically oxidize histidine residues coordinated to the copper ion as a mass spectrometric probe. The oxidized EA4 was then fragmented with trypsin and α-chymotrypsin. Separation of the peptide mixture with the nano-HPLC and the on-line ESI-Q-TOF MS analysis revealed only one peptide fragment was oxidized to a significant extent. Further analysis of the oxidized peptide fragment with nano-LC-ESI-Q-TOF-MS/MS disclosed that His50 and His52 were specifically oxidized. Therefore, these two histidine residues were identified to be coordinated to the redox-active copper ion.
- 天然有機化合物討論会の論文
- 2001-09-01
著者
-
磯部 稔
名古屋大学高等研究院
-
甲斐 英則
鳥取大農
-
磯部 稔
名大院生命農
-
磯部 稔
名古屋大学大学院
-
Suwan S
名大院生命農
-
Franz T
名大院生命農
-
加藤 純子
名大院生命農
-
倉橋 拓也
名大院生命農
-
Suwan Sathorn
名大院生命農
-
Franz Thomas
名大院生命農
-
宮崎 朝日
名大院生命農
-
村上 香子
名大院生命農
-
谷 直紀
鳥取大農
-
落合 浩二
鳥取大農
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