86(P75) PI-3キナーゼによる非天然フォスファチジルイノシトール類のリン酸化 : FAB MSのマトリックス最適化によるリン酸化フォスファチジルイノシトールの分析(ポスター発表の部)
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概要
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Phosphatidylinositol 3-kinase (PI 3-kinase) is a key enzyme in the signaling pathways of 3-phosphorylated polyphosphoinositides. The natural PI purified from bovine liver, which mainly contains arachidonate at the sn-2 position, is an excellent substrate of PI 3-kinase. However, synthetic distearate PI and synthetically hydrogenated natural PI were not phosphorylated by PI 3-kinase. In this study, phosphatidylinositols with saturated sn-2 fatty acids were evaluated the phosphorylation reaction with PI 3-kinase. A standard fatty acids mixture of PI [PI(C4)〜PI(C16)] at the sn-2 center was synthesized from an equimolar mixture of seven carboxylic acids (C4, C6, C8, C10, C12, C14, C16), and the PI mixture was subjected to the enzymatic reaction with PI 3-kinase. Negative ion fast atom bombardment (FAB) mass spectrometric analysis of the reaction mixture using a matrix (triethanolamine: glycerol=3: 1) showed the apparent ion peaks of monophosphorylated PI(C4), PI(C6) and PI(C8) analogs. Short sn-2 fatty acid analogs such as PI(4) and PI(C8) were proved to be excellent substrates of PI 3-kinase by means of independent phosphorylation experiments with sythetic PI. In these experiments, after PI 3-kinase reaction of the synthetic PI with [γ-^<32>P]-ATP, the resulting phosphorylated products were analyzed by TLC. The present results open a new window on the design of phosphatidylinositols with saturated sn-2 fatty acids, which are apparently more stable than natural ones.
- 天然有機化合物討論会の論文
- 1998-08-31
著者
-
橋本 祐一
東大・分生研
-
橋本 祐一
東京大学分子細胞生物学研究所
-
橋本 祐一
東京大学・分子細胞生物学研究所
-
橋本 祐一
東大分生研
-
森崎 尚子
東大分生研
-
白井 隆一
東大分生研
-
森田 浩司
東大分生研
-
福井 泰久
東大院農
-
西川 明日香
東大分生研
-
中津 則之
東大院農
-
白井 隆一
奈良先端科学技術大学院大学:物質科学教育研究センター
-
福井 泰久
東京大学大学院農学生命化学研究科
-
西川 明日香
奈良先端大物質科学センター
-
Nakatsu Noriyuki
Division Of Cellular & Molecular Toxicology National Institute Of Health Sciences
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