STRUCTURAL ROLE OF 3-HYDROXYPROLINE IN COLLAGEN
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概要
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Certain X positions of the GXY repeated sequence of vertebrate collagens are posttranslationally modified by procollagen-proline 3-dioxygenase (EC 1.14.11.7) to trans-3-L-hydroxyprolyl residue (3Hyp). 3Hyp is relatively abundant in basement membrane type IV collagens, and minor fibrillar collagen, type V/XI. Neither the structural nor the biological role of 3-Hyp is known. To characterize the structural role of 3Hyp in collagens, we synthesized the peptide Acetyl-(Gly-3Hyp-4Hyp)_<10>-NH_2 peptide and analyzed this peptide by CD spectrometer and analytical ultracentrifugation. At 4 deg, the CD spectrum in H_2O indicated that this peptide forms a polyproline-II-like secondary structure with a positive peak at 225 nm. The positive peak at 225 nm almost linearly decreases with increasing temperature to 95 deg without obvious transition. The peptide (Pro-4Hyp-Gly)_<10> forms triple helix at 7 deg in water. In contrast, sedimentation equilibrium experiments indicated that only a small portion of the Ac-(Gly-3Hyp-4Hyp)10-NH_2 peptide forms a trimer in H_2O at 7 degrees. Steric hindrance does not seem to be the cause of the inability to form a trimer. The difficulty of forming a triple-helix of the 3Hyp containing peptide indicates an effect on the stability of collagens containing 3Hyp. Such regions of lesser stability would be required for intermolecular aggregations of collagens such as polygonal meshwork of type IV collagen.
- 日本結合組織学会の論文
著者
-
林 利彦
東京大学 大学院 総合文化研究科 生命環境系
-
林 利彦
東大・総合文化
-
Mizuno Kazunori
Shriners Hospital
-
HAYASHI Toshihiko
The University of Tokyo
-
BACHINGER Hans
Shriners Hospital
-
Hayashi Toshihiko
Department Of Life Sciences College Of Arts And Sciences The University Of Tokyo
-
Hayashi Toshihiko
Department Of Life Sciences Graduate School Of Arts And Scienses The University Of Tokyo
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