Application of Carboxypeptidase Cu to Amino Acid Sequence Analysis. I. Preparation and Enzymatic Properties of Immobilized Carboxypeptidase C_<Ua>

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概要

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• Carboxypeptidase C_<Ua>, isolated from the exocarp of Citrus unshiu MARC., was bound to CNBr-activated agarose with coupling yields of 74-99%. The immobilized enzyme possessed 77-122% of the activity of the native enzyme and was stable to repeated assays and prolonged storage. It showed a broad substrate specificity similar to that of the native enzyme and liberated amino acids including proline sequentially from the C-termini of angiotensin I, bradykinin potentiator C, the oxidized B chain of bovine insulin, and bovine plasma albumin.

• 公益社団法人日本薬学会の論文
• 1983-03-25

著者

• 庄司 省三

  熊本大学 大学院医学薬学研究部薬学生化学分野

• 植木 寛

  Faculty of Pharmacy & Pharmaceutical Sciences, Fukuyama University

• 久保田 幸穂

  熊本大学薬学部

• 庄司 省三

  Faculty of Pharmaceutical Sciences, Kumamoto University

• 久保田 幸穂

  Faculty of Pharmaceutical Sciences, Kumamoto University

• 植木 寛

  Faculty Of Pharmaceutical Sciences Kumamoto University

• 早田 聡

  Faculty of Pharmaceutical Sciences, Kumamoto University

• 久保田 幸穂

  Faculty Of Pharmaceutical Sciences University Of Tokyo

• 早田 聡

  Faculty Of Pharmaceutical Sciences Kumamoto University

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