The Active Site of Carboxypeptidase Cu. II. Photooxidation of Carboxypeptidases C_<Ua> and C_<Ub>
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概要
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Carboxypeptidases C_<Ua> and C_<Ub> were both inactivated by photooxidation in the presence of methylene blue at pH 5.5 and 8℃. The inactivation was partially prevented by a competitive inhibitor, 3-phenylpropionic acid, of the enzymes. It seemed unlikely that the enzymes underwent a change in molecular size during the photooxidation on the basis of their behavior in electrophoresis and gel filtration. When the photooxidation was carried out at various pH value ranging from 4.5 to 7.5,the rate of inactivation was found to be pH-dependent and the pH profiles conformed to theoretical titration curves with an apparent pK_a value of 6.5,suggesting that an imidazole group of a histidine residue is essential for the enzymatic activity. The photooxidized enzymes had significantly decreased histidine contents, whereas the contents of other amino acids remained essentially unchanged. It was shown that one histidine residue is involved in each active site of the enzymes.
- 社団法人日本薬学会の論文
- 1983-04-25
著者
-
庄司 省三
熊本大学 大学院医学薬学研究部薬学生化学分野
-
久保田 幸穂
熊本大学薬学部
-
船越 崇行
Faculty of Pharmaceutical Sciences, Kumamoto University
-
庄司 省三
Faculty of Pharmaceutical Sciences, Kumamoto University
-
久保田 幸穂
Faculty of Pharmaceutical Sciences, Kumamoto University
-
横山 亮一
東洋醸造(株)
-
横山 亮一
Toyo Jozo Co., Ltd.
-
久保田 幸穂
Faculty Of Pharmaceutical Sciences University Of Tokyo
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