ジヒドロジオール脱水素酵素活性の高感度蛍光測定
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概要
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Dihydrodiol dehydrogenase (DD) oxidizes naphthalene dihydrodiol to 1,2-dihydroxynaphthalene, which is immediately autoxidized to 1,2-naphthoquinone. Here we established a fluorometric assay for the enzyme, which is based on the conversion of 1,2-naphthoquinone to fluorescent compounds by reacting with ethylenediamine. The formed fluorescent compounds were synthetically identified as 6-(2-aminoethylamino)benzo[ƒ]quinoxaline and 2,6- or 3,6-bis(2-aminoethylamino)benzo[ƒ]quinoxaline, which showed the same fluorescence at 550 nm at an excitation wavelength of 420 nm. This method provides a 9000-fold increase in sensitivity over a currently available assay which measures the change in the absorbance of a cofactor, NADPH. Since this simple and sensitive method allowed many samples to be assayed simultaneously, we applied it to the analysis of multiple forms of DD, separated by an anion-exchange chromatography, from six human liver specimens.
- 社団法人日本薬学会の論文
- 1997-03-25
著者
-
原 明
岐阜薬大・生化
-
中山 俊裕
岐阜薬科大学生化学教室
-
大谷 勲
岐阜大学医学部法医学教室
-
宮部 芳之
岐阜県立多治見病院薬剤部
-
出屋敷 喜宏
岐阜薬大
-
原 明
岐阜薬科大学薬学部生化学教室
-
松浦 一也
岐阜薬科大学
-
出屋敷 喜宏
岐阜薬科大学
-
中山 俊裕
岐阜薬科大学
-
大谷 勲
岐阜大学医学部
-
原 明
岐阜薬科大学生化学教室
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